Conţinut

• Diferența principală
• Diagramă de comparație
• Ce este Alpha Helix?
• Ce este foaia plină Beta?
• Diferențele cheie

Diferența principală

Motivul poziționat pe clădirea secundară de proteine ​​și se transformă în regulă ca o afirmație în spirală drept sau spirală, care îi conferă excelența unei helixuri, datorită acestui fapt cunoscut de obicei ca o alică alfa. Pe de altă parte, foaia beta plisată adesea cunoscută sub denumirea de foaia b va fi conturată ca motiv standard al clădirii secundare a atributului, prezentă în toate proteinele.

Diagramă de comparație

Bază	Helix Alpha	Foaie Beta plisată
Definiție	Motivul poziționat pe clădirea secundară a proteinelor și se transformă în regulă ca o afirmație în spirală, drept sau spirală, care îi conferă excelența unei elici.	Foaia plisată beta, de asemenea, adesea cunoscută sub denumirea de foaia b va fi evidențiată ca motivul standard al clădirii secundare a atributelor prezente în toate proteinele.
Aminoacizi	Grupurile -R de aminoacizi există la sol.	Grupurile -R există pe podea și în interiorul solului foii.
lipirea	Legăturile de hidrogen sunt create prin intermediul lanțului polipeptidic pentru a crea construcții elicoidale.	Există prin legarea a două sau mai bune decât două catene beta de la legăturile de hidrogen.

Ce este Alpha Helix?

Motivul poziționat pe clădirea secundară de proteine ​​și se transformă în regulă ca o afirmație în spirală drept sau spirală, care îi conferă excelența unei helixuri, datorită acestui fapt cunoscut de obicei ca o alică alfa. Aici, prin intermediul dezvoltării, grupa N-H denotă o legătură de hidrogen la grupa C = O cunoscută adesea drept coloana vertebrală a aminoacizilor care se transformă în patru reziduuri mai devreme decât secvența proteică. Două evoluții cheie de-a lungul timpului demonstrativ al zilei α-helix au fost: devenirea geometriei legăturilor, din cauza judecăților scumpe de construire de piatră a aminoacizilor și peptidelor și a așteptării lui Paul de legături peptidice planare; și renunțarea la suspiciunea unui număr vital de depozite pe flip al helixului. Minutul crucial a fost dobândit chiar de-a lungul primăverii timpurii a anului 1948, când Pauling a achiziționat chiar aici cu o eroare și a mers la saltea. Fiind epuizat, el a desenat un lanț polipeptidic de măsurători normal corecte pe un pic de hârtie și a prăbușit-o corect într-o elixă, fiind conștient de acut să aibă grijă de legăturile peptidice plane. Helix alfa este, în esență, cel mai cunoscut curent al elicei din natură. Este format dintr-un lanț polipeptidic plagat, în care lanțurile laterale ale aminoacizilor se lărgesc spre exterior din centru, ceea ce îi permite să aibă grijă de tipul său. De asemenea, ar putea fi actuale în multe tipuri de proteine, de la proteine ​​globulare, ca o ilustrație, mioglobina până la keratină, care este o proteină stringentă. Fiecare poate fi un privilegiu oferit sau un ajutor la stânga, dar cu siguranță s-a demonstrat că bucla de helix alfa este acceptată ca urmare a luptelor lanțurilor laterale. Această cunoaștere oferă stabilitatea alfa-helix. Există trei,6 depozite amino corozive pentru fiecare flip al buclei alfa-helix.

Ce este foaia plină Beta?

Foaia plisată beta, de asemenea, adesea cunoscută sub denumirea de foaia b va fi evidențiată ca motivul standard al clădirii secundare a atributelor prezente în toate proteinele. Distincția pe care o are față de proteine ​​complet diferite se transformă în dificultatea în care constă din șuvițe care au o referință la cel puțin două sau trei dintre atomii de hidrogen prezenți prin dezvoltarea care sortează foaia plisată. O catena β este o extensie a ancorei polipeptidice, în general, de trei până la 10 aminoacizi prelungită cu coloana vertebrală într-o adaptare lărgită. Relația supramoleculară a foilor β s-a înrădăcinat de-a lungul afilierii totalului de proteine ​​și a fibrilelor văzute în doar câteva boli umane, eminent amiloidozele, ca ilustrare, boala Alzheimer. Această clădire se întâmplă când două componente ale unui lanț polipeptidic se acoperă între ele și tipează o linie de legături de hidrogen între ele. Această mișcare se poate produce într-un plan paralel de mișcare sau în plan ostil paralel. Paralel și în direcția planului de sport echivalent este consecința rapidă a direcționalității lanțului polipeptidic. O clădire corespunzătoare foii cu creșă beta este foaia creată cu α. Această clădire este cu mult mai puțin finală decât foaia creată cu beta și este cu adevărat fără precedent în proteine. O foaie creată cu α va fi descrisă prin apartenența adunărilor sale de carbonil și amino; grupările carbonil sunt reglate în totalitate într-o singură poziție, în timp ce toate adunările N-H sunt ajustate tehnica alternativă.

Diferențele cheie

1. Motivul poziționat pe clădirea secundară de proteine ​​și se transformă în regulă ca o afirmație în spirală drept sau spirală, care îi conferă excelența unei helixuri, datorită acestui fapt cunoscut de obicei ca o alică alfa. Pe de altă parte, foaia beta plisată adesea cunoscută sub denumirea de foaia b va fi conturată ca motiv standard al clădirii secundare a atributului, prezentă în toate proteinele.
2. Grupele -R de aminoacizi există pe solul helixului, în timp ce grupele -R există pe podea și în interiorul foii.
3. Helix alfa este un lanț polipeptidic care este turnat prin pol și înfășurat într-o clădire asemănătoare cu arc, ținut de legături de hidrogen. Pe de altă parte, foile plisate Beta se fabrică din catene beta asociate alături de cel puțin două legături de hidrogen care conturează o coloană vertebrală.
4. O helix ar putea fi, de asemenea, stânga (beta) sau dreapta, locul în care alfa helix este constant dreapta. Ca alternativă, lanțurile sunt ajustate ulterior alternativei la un alt șir organizat invers invers alternativei în foi plisate.
5. Formarea helixului alfa există astfel încât legăturile de hidrogen să fie create prin intermediul lanțului polipeptidic pentru crearea construcțiilor elicoidale. Pe de altă parte, folii plisate beta există prin legarea a două sau mai bine decât două catene beta de la legăturile de hidrogen.