Conţinut
- Diferența principală
- Hemoglobină vs. mioglobină
- Diagramă de comparație
- Ce este hemoglobina?
- Tipuri
- Ce este mioglobina?
- Diferențe cheie
- Concluzie
Diferența principală
Principala diferență între hemoglobină și mioglobină este că hemoglobina este o proteină globină care transferă oxigenul în toate părțile corpului organismului, în timp ce mioglobina este o proteină globină care transferă oxigenul numai în celulele musculare.
Hemoglobină vs. mioglobină
Respiratia este un proces fundamental al vietii. Aproape fiecare organism necesită transportul de oxigen la toate celulele corpului său pentru supraviețuirea sa. Hemoglobina și mioglobina sunt două proteine globine de bază din organismele vii care leagă oxigenul și le transferă în celule. Dar, există o serie de diferențe între ele. Hemoglobina transferă oxigenul din plămâni în toate părțile sau celulele corpului în vertebrate, precum și la unele nevertebrate, în timp ce mioglobina transferă oxigenul numai în celulele musculare. Hemoglobina este compusă din 4 lanțuri polipeptidice, în timp ce mioglobina este compusă din un lanț polipeptidic unic. Hemoglobina se găsește în fluxul sanguin, în timp ce mioglobina se găsește în celulele musculare.
Diagramă de comparație
| Hemoglobină | mioglobina |
| Hemoglobina este o proteină globină care transferă oxigenul din plămâni în toate părțile corpului. | Mioglobina este o proteină globină care transferă oxigenul în celulele musculare. |
| Structura | |
| Are o structură tetramerică. | Are o structură monomerică. |
| Lanţ | |
| Este compus din 4 lanțuri de două tipuri diferite, adică alfa și beta, delta, gamma sau epsilon (pe baza tipurilor de diferite tipuri de hemoglobină). | Este compus din un lanț polipeptidic unic. |
| Locație | |
| Este localizat pe tot corpul. | Este localizat în celulele musculare. |
| Abilitatea de a lega | |
| Are capacitatea de a se lega cu CO2, NO, CO, O2 și H + | Are capacitatea de a se lega de O2 |
| Numărul hemelor | |
| Are patru heme, câte una în fiecare dintre subunități | Există un heme în mioglobină |
| Numărul de molecule de oxigen | |
| Patru molecule de oxigen se pot lega de hemoglobină | O singură moleculă de oxigen se leagă de mioglobină |
| Greutate moleculară | |
| Greutatea sa moleculară este de 64 kDa | Greutatea sa moleculară este de 16,7 kDa |
| Afinitatea de a lega cu oxigenul | |
| Are afinitate scăzută de a se lega cu oxigenul | Mioglobina are o afinitate ridicată de a se lega cu oxigenul |
| Concentrarea în sânge | |
| Are o concentrație mare în globulele roșii | Are o concentrație scăzută în sânge |
| Curba | |
| Prezintă curba de legare sigmoidă | Prezintă curba hiperbolică |
| De asemenea cunoscut ca si | |
| Este cunoscut și sub denumirea de Hb | Este, de asemenea, cunoscut sub numele de Mb |
| Funcţie | |
| Hemoglobina leagă oxigenul și este transportată în toate părțile corpului prin sânge. | Mioglobina transferă oxigenul numai în celulele musculare, ceea ce oferă ajutor în timpul înfometat al oxigenului. |
Ce este hemoglobina?
Hemoglobina este o proteină globină multunitară cu structură cuaternară și este formată din patru lanțuri polipeptidice, două subunități α și două β. Fiecare lanț alfa este format din 144 reziduuri și fiecare lanț beta este format din 146 de reziduuri. Subunitățile opuse precum alfa și beta se asociază mai puternic decât subunitățile similare alfa-alfa sau beta-beta. Este o metaloproteină care conține fier. În hemoglobină, fiecare dintre cele patru subunități este atașată de o grupă de proteine, neproteice, de haem, unde molecula de oxigen se leagă. Deci, înseamnă că hemoglobina poate lega patru molecule de oxigen cu patru grupe hemice din fiecare lanț. Are afinitate scăzută de oxigen în starea sa deoxigenată, dar atunci când prima moleculă de oxigen se leagă de hemoglobină, aceasta duce la modificarea structurii sale, ceea ce facilitează legarea altor molecule de oxigen. Acest proces se numește interacțiune / cooperare alosterică (prin spațiu). Hemoglobina se găsește în exces în globulele roșii și le conferă o culoare roșie. Ea implică în transportul oxigenului și dioxidului de carbon către sau dinspre toate părțile corpului. De asemenea, implică metabolismul eritrocitelor și menține, de asemenea, pH-ul sângelui.
Tipuri
- Hemoglobina A1 (Hb-A1).
- Hemoglobina A2 (Hb-A2).
- Hemoglobina A3 (Hb-A3).
- Hemoglobina embrionara.
- Hemoglobină glicozilată.
- Hemoglobina fetală (Hb-A1).
Ce este mioglobina?
Mioglobina este o proteină monomeră globină care prezintă o structură secundară. Este compus dintr-un singur lanț polinucleotidic care este compus din 153 reziduuri. Are o singură grupare heam atașată la lanțul său polipeptidic unic. Deci, o singură moleculă de oxigen se poate lega de ea. Dar, capacitatea sa de legare este mai mare decât cea a hemoglobinei, deci servește ca o proteină de stocare a oxigenului care se eliberează în timpul funcționării musculare. Se găsește în celulele musculare și le oferă oxigen în funcție de necesitate. Ajută organismul în condițiile înfometate ale oxigenului, în special în condițiile anaerobe. De asemenea, reglează temperatura corpului. Mioglobina nu are niciun tip.
Diferențe cheie
- Hemoglobina este o proteină globină care transferă oxigenul din plămâni în toate părțile corpului, în timp ce mioglobina este o proteină globină care transferă oxigenul numai în celulele musculare.
- Hemoglobina are o structură tetrameră, în timp ce mioglobina este un monomer în structură.
- Hemoglobina este compusă din 4 lanțuri polipeptidice, în timp ce mioglobina este compusă din un lanț polipeptidic unic.
- Hemoglobina este prezentă în globulele roșii, în timp ce mioglobina se găsește în mușchi
- Hemoglobina are patru grupe hemice, astfel încât se poate lega patru molecule de oxigen, dar mioglobina are o singură grupă de haem, astfel încât se poate lega o singură moleculă de oxigen, deoarece grupul haem este locul de legare a oxigenului.
- Hemoglobina se poate lega de O2, CO2, CO, NO, BPH și H +, în timp ce mioglobina se poate lega numai de O2.
- Hemoglobina are o greutate moleculară de 64 kDa în timp ce mioglobina are o greutate moleculară de 16,7 kDa.
- Hemoglobina are o afinitate scăzută de a se lega cu oxigenul, în timp ce mioglobina are o afinitate ridicată de a se lega cu oxigenul.
- Hemoglobina implică în transportul oxigenului și dioxidului de carbon către sau din toate părțile corpului, în metabolismul eritrocitelor și, de asemenea, menține pH-ul sângelui, în timp ce mioglobina se găsește în celulele musculare și le oferă oxigen la cerință și, de asemenea, reglează temperatura corpului.
Concluzie
Din discuțiile de mai sus, se concluzionează că hemoglobina este un tetramer compus din patru lanțuri de polinucleotide și transportă oxigenul și dioxidul de carbon către toate părțile corpului, în timp ce mioglobina este un monomer compus dintr-un singur lanț de nucleotide și transportă oxigenul către celulele musculare numai după necesitate .
